Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Refined topology model of the STT3/Stt3 protein subunit of the oligosaccharyltransferase complex
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Visa övriga samt affilieringar
Antal upphovsmän: 92017 (Engelska)Ingår i: Journal of Biological Chemistry, ISSN 0021-9258, E-ISSN 1083-351X, Vol. 292, nr 27, s. 11349-11360Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The oligosaccharyltransferase complex, localized in the endoplasmic reticulum (ER) of eukaryotic cells, is responsible for the N-linked glycosylation of numerous protein substrates. The membrane protein STT3 is a highly conserved part of the oligosaccharyltransferase and likely contains the active site of the complex. However, understanding the catalytic determinants of this system has been challenging, in part because of a discrepancy in the structural topology of the bacterial versus eukaryotic proteins and incomplete information about the mechanism of membrane integration. Here, we use a glycosylation mapping approach to investigate these questions. We measured the membrane integration efficiency of the mouse STT3-A and yeast Stt3p transmembrane domains (TMDs) and report a refined topology of the N-terminal half of the mouse STT3-A. Our results show that most of the STT3 TMDs are well inserted into the ER membrane on their own or in the presence of the natural flanking residues. However, for the mouse STT3-A hydrophobic domains 4 and 6 and yeast Stt3p domains 2, 3a, 3c, and 6 we measured reduced insertion efficiency into the ER membrane. Furthermore, we mapped the first half of the STT3-A protein, finding two extra hydrophobic domains between the third and the fourthTMD. This result indicates that the eukaryotic STT3 has 13 transmembrane domains, consistent with the structure of the bacterial homolog of STT3 and setting the stage for future combined efforts to interrogate this fascinating system.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2017. Vol. 292, nr 27, s. 11349-11360
Nationell ämneskategori
Biologiska vetenskaper
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:su:diva-145793DOI: 10.1074/jbc.M117.779421ISI: 000405119600019PubMedID: 28512128OAI: oai:DiVA.org:su-145793DiVA, id: diva2:1137541
Tillgänglig från: 2017-08-31 Skapad: 2017-08-31 Senast uppdaterad: 2022-03-23Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Person

Lara, PatriciaNilsson, IngMarie

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Lara, PatriciaNilsson, IngMarie
Av organisationen
Institutionen för biokemi och biofysik
I samma tidskrift
Journal of Biological Chemistry
Biologiska vetenskaper

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 18 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf