Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Structure and topology around the cleavage site regulate post-translational cleavage of the HIV-1 gp160 signal peptide
Visa övriga samt affilieringar
Antal upphovsmän: 112017 (Engelska)Ingår i: eLIFE, E-ISSN 2050-084X, Vol. 6, artikel-id e26067Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Like all other secretory proteins, the HIV-1 envelope glycoprotein gp160 is targeted to the endoplasmic reticulum (ER) by its signal peptide during synthesis. Proper gp160 folding in the ER requires core glycosylation, disulfide-bond formation and proline isomerization. Signal-peptide cleavage occurs only late after gp160 chain termination and is dependent on folding of the soluble subunit gp120 to a near-native conformation. We here detail the mechanism by which co-translational signal-peptide cleavage is prevented. Conserved residues from the signal peptide and residues downstream of the canonical cleavage site form an extended alpha-helix in the ER membrane, which covers the cleavage site, thus preventing cleavage. A point mutation in the signal peptide breaks the alpha helix allowing co-translational cleavage. We demonstrate that postponed cleavage of gp160 enhances functional folding of the molecule. The change to early cleavage results in decreased viral fitness compared to wild-type HIV.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2017. Vol. 6, artikel-id e26067
Nationell ämneskategori
Biologiska vetenskaper
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:su:diva-147160DOI: 10.7554/eLife.26067ISI: 000408198100001OAI: oai:DiVA.org:su-147160DiVA, id: diva2:1143813
Tillgänglig från: 2017-09-22 Skapad: 2017-09-22 Senast uppdaterad: 2022-03-23Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Person

Nilsson, IngMarievon Heijne, Gunnar

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Nilsson, IngMarievon Heijne, Gunnar
Av organisationen
Institutionen för biokemi och biofysikScience for Life Laboratory (SciLifeLab)
I samma tidskrift
eLIFE
Biologiska vetenskaper

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 38 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf