Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Cell-Penetrating Peptides with Unexpected Anti-Amyloid Properties
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.ORCID-id: 0000-0003-0905-7911
Stockholms universitet, Humanistiska fakulteten, Institutionen för arkeologi och antikens kultur. CellPept Sweden AB, Sweden.ORCID-id: 0000-0001-6836-5610
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik. CellPept Sweden AB, Sweden.ORCID-id: 0000-0003-2187-1537
Antal upphovsmän: 32022 (Engelska)Ingår i: Pharmaceutics, ISSN 1999-4923, E-ISSN 1999-4923, Vol. 14, nr 4, artikel-id 823Artikel, forskningsöversikt (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Cell-penetrating peptides (CPPs) with sequences derived originally from a prion protein (PrP) have been shown to exhibit both anti-prion and anti-amyloid properties particularly against prion proteins and the amyloid-β (Aβ) peptide active in Alzheimer’s disease. These disease-modifying properties are so far observed in cell cultures and in vitro. The CPP sequences are composed of a hydrophobic signal sequence followed by a highly positively charged hexapeptide segment. The original signal sequence of the prion protein can be changed to the signal sequence of the NCAM1 protein without losing the anti-prion activity. Although the detailed molecular mechanisms of these CPP peptides are not fully understood, they do form amyloid aggregates by themselves, and molecular interactions between the CPPs and PrP/Aβ can be observed in vitro using various spectroscopic techniques. These initial intermolecular interactions appear to re-direct the aggregation pathways for prion/amyloid formation to less cell-toxic molecular structures (i.e., co-aggregates), which likely is why the disease-inducing PrP/Aβ aggregation is counteracted in vivo.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2022. Vol. 14, nr 4, artikel-id 823
Nyckelord [en]
protein aggregation, secretion signal peptide, peptide engineering, drug design
Nationell ämneskategori
Neurovetenskaper Biologiska vetenskaper
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:su:diva-204559DOI: 10.3390/pharmaceutics14040823ISI: 000785290300001PubMedID: 35456657Scopus ID: 2-s2.0-85128454673OAI: oai:DiVA.org:su-204559DiVA, id: diva2:1657346
Tillgänglig från: 2022-05-10 Skapad: 2022-05-10 Senast uppdaterad: 2022-05-10Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Person

Österlund, NicklasWärmländer, Sebastian K. T. S.Gräslund, Astrid

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Österlund, NicklasWärmländer, Sebastian K. T. S.Gräslund, Astrid
Av organisationen
Institutionen för biokemi och biofysikInstitutionen för arkeologi och antikens kultur
I samma tidskrift
Pharmaceutics
NeurovetenskaperBiologiska vetenskaper

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 33 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf