Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
NMR studies of three-dimensional structure and positioning of CPPs in membrane model systems
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
2011 (Engelska)Ingår i: Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), ISSN 1940-6029, Vol. 683, s. 57-67Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

CPPs are generally short cationic peptides that have the capability to interact directly with membranes. Most CPPs attain a three-dimensional structure when interacting with bilayers, while they are more or less unstructured in aqueous solution. To understand the relationship between structure and the effect that CPPs have on membranes, it is of great importance to investigate CPPs with atomic resolution in a suitable membrane model. Nuclear magnetic resonance (NMR) is an excellent technique both for studying solution structures of peptides as well as for investigating their location within a model bilayer. This chapter outlines protocols for producing model membrane systems for NMR investigations as well as the basic NMR tools for determining the three-dimensional structure of CPPs and for investigating the details in lipid-peptide interactions, i.e., the localization of the CPP in the bilayer.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2011. Vol. 683, s. 57-67
Nyckelord [en]
G-protein coupled receptor (GPCR), Y receptor, Transmembrane domain, Solution NMR, Detergents
Nationell ämneskategori
Naturvetenskap
Forskningsämne
biofysik; biokemi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:su:diva-51785DOI: 10.1007/978-1-60761-919-2_5PubMedID: 21053122OAI: oai:DiVA.org:su-51785DiVA, id: diva2:386037
Tillgänglig från: 2011-01-12 Skapad: 2011-01-12 Senast uppdaterad: 2011-02-17Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Mäler, LenaGräslund, Astrid
Av organisationen
Institutionen för biokemi och biofysik
Naturvetenskap

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 14 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf