Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
pH-dependence of the specific binding of Cu(II) and Zn(II) ions to the amyloid-beta peptide
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.ORCID-id: 0000-0002-6048-6896
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Visa övriga samt affilieringar
2012 (Engelska)Ingår i: Biochemical and Biophysical Research Communications - BBRC, ISSN 0006-291X, E-ISSN 1090-2104, Vol. 421, nr 3, s. 554-560Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Metal ions like Cu(II) and Zn(II) are accumulated in Alzheimer's disease amyloid plaques. The amyloid-beta (A beta) peptide involved in the disease interacts with these metal ions at neutral pH via ligands provided by the N-terminal histidines and the N-terminus. The present study uses high-resolution NMR spectroscopy to monitor the residue-specific interactions of Cu(II) and Zn(II) with N-15- and C-13,N-15-labeled A beta(1-40) peptides at varying pH levels. At pH 7.4 both ions bind to the specific ligands, competing with one another. At pH 5.5 Cu(II) retains its specific histidine ligands, while Zn(II) seems to lack residue-specific interactions. The low pH mimics acidosis which is linked to inflammatory processes in vivo. The results suggest that the cell toxic effects of redox active Cu(II) binding to AD may be reversed by the protective activity of non-redox active Zn(II) binding to the same major binding site under non-acidic conditions. Under acidic conditions, the protective effect of Zn(II) may be decreased or changed, since Zn(II) is less able to compete with Cu(II) for the specific binding site on the AD peptide under these conditions.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2012. Vol. 421, nr 3, s. 554-560
Nyckelord [en]
Alzheimer's disease, Amyloid-beta peptide, NMR spectroscopy, Copper and zinc, Metal ions, Metal binding
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:su:diva-80111DOI: 10.1016/j.bbrc.2012.04.043ISI: 000306152000026OAI: oai:DiVA.org:su-80111DiVA, id: diva2:553378
Anmärkning

AuthorCount:5;

Tillgänglig från: 2012-09-19 Skapad: 2012-09-12 Senast uppdaterad: 2022-02-24Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Person

Danielsson, JensWärmländer, SebastianGräslund, Astrid

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Danielsson, JensWärmländer, SebastianGräslund, Astrid
Av organisationen
Institutionen för biokemi och biofysik
I samma tidskrift
Biochemical and Biophysical Research Communications - BBRC
Biokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 65 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf