Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Solid-state NMR studies of metal-free SOD1 fibrillar structures
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Visa övriga samt affilieringar
2014 (Engelska)Ingår i: Journal of Biological Inorganic Chemistry, ISSN 0949-8257, E-ISSN 1432-1327, Vol. 19, nr 4-5, s. 659-666Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Copper-zinc superoxide dismutase 1 (SOD1) is present in the protein aggregates deposited in motor neurons of amyotrophic lateral sclerosis (ALS) patients. ALS is a neurodegenerative disease that can be either sporadic (ca. 90 %) or familial (fALS). The most widely studied forms of fALS are caused by mutations in the sequence of SOD1. Ex mortuo SOD1 aggregates are usually found to be amorphous. In vitro SOD1, in its immature reduced and apo state, forms fibrillar aggregates. Previous literature data have suggested that a monomeric SOD1 construct, lacking loops IV and VII, (apoSOD Delta IV-VII), shares the same fibrillization properties of apoSOD1, both proteins having the common structural feature of the central beta-barrel. In this work, we show that structural information can be obtained at a site-specific level from solid-state NMR. The residues that are sequentially assignable are found to be located at the putative nucleation site for fibrillar species formation in apoSOD, as detected by other experimental techniques.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2014. Vol. 19, nr 4-5, s. 659-666
Nyckelord [en]
Copper-zinc superoxide dismutase 1, SOD1, Solid-state NMR, Fibrils, Aggregation, ALS
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:su:diva-105412DOI: 10.1007/s00775-014-1130-9ISI: 000336310000016OAI: oai:DiVA.org:su-105412DiVA, id: diva2:729021
Anmärkning

AuthorCount:9;

Tillgänglig från: 2014-06-25 Skapad: 2014-06-24 Senast uppdaterad: 2017-12-05Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Danielsson, JensLang, LisaOliveberg, Mikael
Av organisationen
Institutionen för biokemi och biofysik
I samma tidskrift
Journal of Biological Inorganic Chemistry
Biokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 90 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf