Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Insights into the mechanism of nitric oxide reductase from a Fe-B-depleted variant
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för organisk kemi.ORCID-id: 0000-0003-0702-7831
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Antal upphovsmän: 42019 (Engelska)Ingår i: FEBS Letters, ISSN 0014-5793, E-ISSN 1873-3468, Vol. 593, nr 12, s. 1351-1359Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

A key step of denitrification, the reduction of toxic nitric oxide to nitrous oxide, is catalysed by cytochrome c-dependent NO reductase (cNOR). cNOR contains four redox-active cofactors: three hemes and a nonheme iron (Fe-B). Heme b(3) and Fe-B constitute the active site, but the specific mechanism of NO-binding events and reduction is under debate. Here, we used a recently constructed, fully folded and hemylated cNOR variant that lacks Fe-B to investigate the role of Fe-B during catalysis. We show that in the Fe-B-less cNOR, binding of both NO and O-2 to heme b(3) still occurs but further reduction is impaired, although to a lesser degree for O-2 than for NO. Implications for the catalytic mechanisms of cNOR are discussed.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2019. Vol. 593, nr 12, s. 1351-1359
Nyckelord [en]
enzymatic mechanism, NO reduction, non-heme iron, O-2 reduction
Nationell ämneskategori
Biologiska vetenskaper
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:su:diva-170880DOI: 10.1002/1873-3468.13436ISI: 000472673700008PubMedID: 31077353OAI: oai:DiVA.org:su-170880DiVA, id: diva2:1338523
Tillgänglig från: 2019-07-23 Skapad: 2019-07-23 Senast uppdaterad: 2020-02-06Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Kahle, MaximilianBlomberg, Margareta R. A.Ädelroth, Pia
Av organisationen
Institutionen för biokemi och biofysikInstitutionen för organisk kemi
I samma tidskrift
FEBS Letters
Biologiska vetenskaper

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 26 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf