Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Insights into the mechanism of nitric oxide reductase from a Fe-B-depleted variant
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för organisk kemi.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Antal upphovsmän: 42019 (Engelska)Ingår i: FEBS Letters, ISSN 0014-5793, E-ISSN 1873-3468, Vol. 593, nr 12, s. 1351-1359Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

A key step of denitrification, the reduction of toxic nitric oxide to nitrous oxide, is catalysed by cytochrome c-dependent NO reductase (cNOR). cNOR contains four redox-active cofactors: three hemes and a nonheme iron (Fe-B). Heme b(3) and Fe-B constitute the active site, but the specific mechanism of NO-binding events and reduction is under debate. Here, we used a recently constructed, fully folded and hemylated cNOR variant that lacks Fe-B to investigate the role of Fe-B during catalysis. We show that in the Fe-B-less cNOR, binding of both NO and O-2 to heme b(3) still occurs but further reduction is impaired, although to a lesser degree for O-2 than for NO. Implications for the catalytic mechanisms of cNOR are discussed.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2019. Vol. 593, nr 12, s. 1351-1359
Nyckelord [en]
enzymatic mechanism, NO reduction, non-heme iron, O-2 reduction
Nationell ämneskategori
Biologiska vetenskaper
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:su:diva-170880DOI: 10.1002/1873-3468.13436ISI: 000472673700008PubMedID: 31077353OAI: oai:DiVA.org:su-170880DiVA, id: diva2:1338523
Tillgänglig från: 2019-07-23 Skapad: 2019-07-23 Senast uppdaterad: 2019-07-23Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Kahle, MaximilianBlomberg, Margareta R. A.Ädelroth, Pia
Av organisationen
Institutionen för biokemi och biofysikInstitutionen för organisk kemi
I samma tidskrift
FEBS Letters
Biologiska vetenskaper

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf