Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Secondary structure conversions of Mycobacterium tuberculosis ribonucleotide reductase protein R2 under varying pH and temperature conditions
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för fysikalisk kemi, oorganisk kemi och strukturkemi.ORCID-id: 0000-0002-7284-2974
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
2008 (Engelska)Ingår i: Biophysical Chemistry, Vol. 137, nr 43-48Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The structural properties of Mycobacterium tuberculosis (Mtb) ribonucleotide reductase R2 protein were studied under varying pH and temperature conditions by circular dichroism (CD) spectroscopy as well as dynamic light scattering (DLS). Under physiological conditions this protein has a high alpha-helical content, similar to the corresponding protein from other species, e.g. mouse. Decreasing the pH induced significant structure conversions. When pH was below 6.5 an aggregated structure was observed and reached a maximum at pH 4. The aggregated state of this protein was verified by DLS and was found to be rich in beta-structure. This amyloid-like structure transformed into a molten globule state with high temperature stability (between 25 and 80 degrees C) at pH below 3. The corresponding mouse protein R2 under similar conditions showed no evidence of an aggregated state around pH 4.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2008. Vol. 137, nr 43-48
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:su:diva-14493DOI: doi:10.1016/j.bpc.2008.06.009ISI: 000258890800008OAI: oai:DiVA.org:su-14493DiVA, id: diva2:181013
Tillgänglig från: 2008-09-25 Skapad: 2008-09-25 Senast uppdaterad: 2022-02-25Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltexthttp://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18657348?dopt=Citation%27

Person

Hedin, NiklasGräslund, Astrid

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Hedin, NiklasGräslund, Astrid
Av organisationen
Institutionen för biokemi och biofysikInstitutionen för fysikalisk kemi, oorganisk kemi och strukturkemi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 63 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf