Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Proton transfer in ba(3) cytochrome c oxidase from Thermus thermophilus
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik. (Peter Brzezinski)
2012 (Engelska)Ingår i: Biochimica et Biophysica Acta - Bioenergetics, ISSN 0005-2728, E-ISSN 1879-2650, Vol. 1817, nr 4, s. 650-657Artikel, forskningsöversikt (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The respiratory heme-copper oxidases catalyze reduction of O-2 to H2O, linking this process to transmembrane proton pumping. These oxidases have been classified according to the architecture, location and number of proton pathways. Most structural and functional studies to date have been performed on the A-class oxidases, which includes those that are found in the inner mitochondrial membrane and bacteria such as Rhodobacter sphaeroides and Paracoccus denitrificans (aa(3)-type oxidases in these bacteria). These oxidases pump protons with a stoichiometry of one proton per electron transferred to the,catalytic site. The bacterial A-class oxidases use two proton pathways (denoted by letters D and K, respectively), for the transfer of protons to the catalytic site, and protons that are pumped across the membrane. The B-type oxidases such as, for example, the ba(3) oxidase from Thermus thermophilus, pump protons with a lower stoichiometry of 0.5 H+/electron and use only one proton pathway for the transfer of all protons. This pathway overlaps in space with the K pathway in the A class oxidases without showing any sequence homology though. Here, we review the functional properties of the A- and the B-class ba3 oxidases with a focus on mechanisms of proton transfer and pumping. This article is part of a Special Issue entitled: Respiratory Oxidases.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2012. Vol. 1817, nr 4, s. 650-657
Nyckelord [en]
Respiratory oxidase, Electron transfer, Energy conservation, Electrochemical gradient, Kinetics, Membrane protein
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi Biofysik
Forskningsämne
biokemi; biofysik
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:su:diva-76128DOI: 10.1016/j.bbabio.2011.11.015ISI: 000301885600022OAI: oai:DiVA.org:su-76128DiVA, id: diva2:526154
Anmärkning

4

Tillgänglig från: 2012-05-10 Skapad: 2012-05-09 Senast uppdaterad: 2022-02-24Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Person

von Ballmoos, ChristophAdelroth, PiaBrzezinski, Peter

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
von Ballmoos, ChristophAdelroth, PiaBrzezinski, Peter
Av organisationen
Institutionen för biokemi och biofysik
I samma tidskrift
Biochimica et Biophysica Acta - Bioenergetics
Biokemi och molekylärbiologiBiofysik

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 85 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf