Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
A dynamic c terminal segment in the mycobacterium tuberculosis mn/fe r2lox protein can adopt a helical structure with possible functional consequences
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.ORCID-id: 0000-0001-5574-9383
2012 (Engelska)Ingår i: Chemistry and Biodiversity, ISSN 1612-1872, E-ISSN 1612-1880, Vol. 9, nr 9, s. 1981-1988Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Mycobacterium tuberculosis R2-like ligand-binding oxidase (MtR2lox) belongs to a recently discovered group of proteins that are homologous to the ribonucleotide reductase R2 proteins. MtR2lox carries a heterodinuclear Mn/Fe cofactor and, unlike R2 proteins, a large ligand-binding cavity. A unique tyrosine-valine cross link is also found in the vicinity of the active site. To date, all known structures of R2 and R2lox proteins show a disordered C-terminal segment. Here, we present two new crystal forms of MtR2lox, revealing an ordered helical C-terminal. The ability of alternating between an ordered and disordered state agrees well with bioinformatic analysis of the protein sequence. Interestingly, ordering of the C-terminal helix shields a large positively charged patch on the protein surface, potentially used for interaction with other cellular components. We hypothesize that the dynamic C-terminal segment may be involved in control of protein function in vivo.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2012. Vol. 9, nr 9, s. 1981-1988
Nyckelord [en]
Protein folding, Metalloproteins, Structural dynamics, Ribonucleotide reductases, Oxidases, X-Ray crystallography
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi Biofysik
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:su:diva-81820DOI: 10.1002/cbdv.201100428ISI: 000308715800029OAI: oai:DiVA.org:su-81820DiVA, id: diva2:565513
Forskningsfinansiär
Vetenskapsrådet, 2010-5061Stiftelsen för strategisk forskning (SSF)
Anmärkning

AuthorCount:3;

Tillgänglig från: 2012-11-07 Skapad: 2012-11-01 Senast uppdaterad: 2020-03-05Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(3761 kB)239 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 3761 kBChecksumma SHA-512
432ca03c0c0bd7eddb0862e7dfbdd2a12207fa354b15549e77b3f75dd82346eb198769608eb3b52e2b150ce92cbaceb3f885400e5a9c30395c8b029d2400aa7a
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Andersson, Charlotta S.Berthold, Catrine L.Högbom, Martin
Av organisationen
Institutionen för biokemi och biofysik
I samma tidskrift
Chemistry and Biodiversity
Biokemi och molekylärbiologiBiofysik

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 239 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 504 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf