Ändra sökning
Avgränsa sökresultatet
1 - 8 av 8
RefereraExporteraLänk till träfflistan
Permanent länk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Träffar per sida
  • 5
  • 10
  • 20
  • 50
  • 100
  • 250
Sortering
  • Standard (Relevans)
  • Författare A-Ö
  • Författare Ö-A
  • Titel A-Ö
  • Titel Ö-A
  • Publikationstyp A-Ö
  • Publikationstyp Ö-A
  • Äldst först
  • Nyast först
  • Skapad (Äldst först)
  • Skapad (Nyast först)
  • Senast uppdaterad (Äldst först)
  • Senast uppdaterad (Nyast först)
  • Disputationsdatum (tidigaste först)
  • Disputationsdatum (senaste först)
  • Standard (Relevans)
  • Författare A-Ö
  • Författare Ö-A
  • Titel A-Ö
  • Titel Ö-A
  • Publikationstyp A-Ö
  • Publikationstyp Ö-A
  • Äldst först
  • Nyast först
  • Skapad (Äldst först)
  • Skapad (Nyast först)
  • Senast uppdaterad (Äldst först)
  • Senast uppdaterad (Nyast först)
  • Disputationsdatum (tidigaste först)
  • Disputationsdatum (senaste först)
Markera
Maxantalet träffar du kan exportera från sökgränssnittet är 250. Vid större uttag använd dig av utsökningar.
  • 1.
    Chatzikyriakidou, Yurie
    et al.
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Do-Hwan, Ahn
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Suades, Albert
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Alleva, Claudia
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Drew, David
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Expanding the functional role of the SLC35 family of nucleotide sugar transportersManuskript (preprint) (Övrigt vetenskapligt)
  • 2. Gallego-Villarejo, Lucía
    et al.
    Wallin, Cecilia
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Król, Sylwia
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Enrich-Bengoa, Jennifer
    Suades, Albert
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik. Universitat Autònoma de Barcelona, Spain.
    Aguilella-Arzo, Marcel
    Gomara, María José
    Haro, Isabel
    Wärmlander, Sebastian
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Muñoz, Francisco J.
    Gräslund, Astrid
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Perálvarez-Marín, Alex
    Big dynorphin is a neuroprotector scaffold against amyloid β-peptide aggregation and cell toxicity2022Ingår i: Computational and Structural Biotechnology Journal, E-ISSN 2001-0370, Vol. 20, s. 5672-5679Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    Amyloid β-peptide (Aβ) misfolding into β-sheet structures triggers neurotoxicity inducing Alzheimer’s disease (AD). Molecules able to reduce or to impair Aβ aggregation are highly relevant as possible AD treatments since they should protect against Aβ neurotoxicity. We have studied the effects of the interaction of dynorphins, a family of opioid neuropeptides, with Aβ40 the most abundant species of Aβ. Biophysical measurements indicate that Aβ40 interacts with Big Dynorphin (BigDyn), lowering the amount of hydrophobic aggregates, and slowing down the aggregation kinetics. As expected, we found that BigDyn protects against Aβ40 aggregates when studied in human neuroblastoma cells by cell survival assays. The cross-interaction between BigDyn and Aβ40 provides insight into the mechanism of amyloid pathophysiology and may open up new therapy possibilities.

  • 3.
    Qureshi, Abdul Aziz
    et al.
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Suades, Albert
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Matsuoka, Rei
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Brock, Joseph
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    McComas, Sarah E.
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik. KTH Royal Institute of Technology, Sweden.
    Nji, Emmanuel
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Orellana, Laura
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Claesson, Magnus
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Delemotte, Lucie
    Drew, David
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    The molecular basis for sugar import in malaria parasites2020Ingår i: Nature, ISSN 0028-0836, E-ISSN 1476-4687, Vol. 578, nr 7794, s. 321-325Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    Elucidating the mechanism of sugar import requires a molecular understanding of how transporters couple sugar binding and gating events. Whereas mammalian glucose transporters (GLUTs) are specialists(1), the hexose transporter from the malaria parasite Plasmodium falciparum PfHT1(2,3) has acquired the ability to transport both glucose and fructose sugars as efficiently as the dedicated glucose (GLUT3) and fructose (GLUT5) transporters. Here, to establish the molecular basis of sugar promiscuity in malaria parasites, we determined the crystal structure of PfHT1 in complex with d-glucose at a resolution of 3.6 angstrom. We found that the sugar-binding site in PfHT1 is very similar to those of the distantly related GLUT3 and GLUT5 structures(4,5). Nevertheless, engineered PfHT1 mutations made to match GLUT sugar-binding sites did not shift sugar preferences. The extracellular substrate-gating helix TM7b in PfHT1 was positioned in a fully occluded conformation, providing a unique glimpse into how sugar binding and gating are coupled. We determined that polar contacts between TM7b and TM1 (located about 15 angstrom from d-glucose) are just as critical for transport as the residues that directly coordinate d-glucose, which demonstrates a strong allosteric coupling between sugar binding and gating. We conclude that PfHT1 has achieved substrate promiscuity not by modifying its sugar-binding site, but instead by evolving substrate-gating dynamics. Crystal structure of the Plasmodium falciparum hexose transporter PfHT1 reveals the molecular basis of its ability to transport multiple types of sugar as efficiently as the dedicated mammalian glucose and fructose transporters.

  • 4.
    Qureshi, Abdul Aziz
    et al.
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Suades, Albert
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Matsuoka, Rei
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Brock, Joseph
    McComas, Sarah
    Nji, Emmanuel
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Orellana, Laura
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Claesson, Magnus
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Delemotte, Lucie
    Drew, David
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Malarial parasite transporter structure reveals the molecular basis for sugar importManuskript (preprint) (Övrigt vetenskapligt)
  • 5.
    Qureshi, Abdul Aziz
    et al.
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Suades, Albert
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    McComas, Sarah
    Delemotte, Lucie
    Drew, David
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Lipids shape the flat energetic landscape of the GLUT transporter cycleManuskript (preprint) (Övrigt vetenskapligt)
  • 6.
    Suades, Albert
    et al.
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    McComas, Sarah
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Gulati, Ashutosh
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Bonaccorsi, Marta
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Samuel, Clowes
    Qureshi, Aziz Abdul
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Matsuoka, Rei
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Claesson, Magnus
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Lucie, Delemotte
    Pantoș, Dan
    Drew, David
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Probing inhibition of the malaria parasite hexose transporterManuskript (preprint) (Övrigt vetenskapligt)
  • 7.
    Suades, Albert
    et al.
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Qureshi, Aziz Abdul
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    McComas, Sarah
    Stockholms universitet, Science for Life Laboratory (SciLifeLab). Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Coincon, Mathieu
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Rudling, Axel
    Chatzikyriakidou, Yurie
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Landreh, Michael
    Carlsson, Jens
    Drew, David
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Establishing mammalian GLUT kinetics and lipid composition influences in a reconstituted-liposome system2023Ingår i: Nature Communications, E-ISSN 2041-1723, Vol. 14, nr 1Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    Transport assays using purified glucose transporters (GLUTs) have proven to be difficult to implement, hampering deeper mechanistic insights. Here the authors have optimized a transport assay in liposomes that will provide insight to study other membrane transport proteins. Glucose transporters (GLUTs) are essential for organism-wide glucose homeostasis in mammals, and their dysfunction is associated with numerous diseases, such as diabetes and cancer. Despite structural advances, transport assays using purified GLUTs have proven to be difficult to implement, hampering deeper mechanistic insights. Here, we have optimized a transport assay in liposomes for the fructose-specific isoform GLUT5. By combining lipidomic analysis with native MS and thermal-shift assays, we replicate the GLUT5 transport activities seen in crude lipids using a small number of synthetic lipids. We conclude that GLUT5 is only active under a specific range of membrane fluidity, and that human GLUT1-4 prefers a similar lipid composition to GLUT5. Although GLUT3 is designated as the high-affinity glucose transporter, in vitro D-glucose kinetics demonstrates that GLUT1 and GLUT3 actually have a similar K-M,K- but GLUT3 has a higher turnover. Interestingly, GLUT4 has a high K-M for D-glucose and yet a very slow turnover, which may have evolved to ensure uptake regulation by insulin-dependent trafficking. Overall, we outline a much-needed transport assay for measuring GLUT kinetics and our analysis implies that high-levels of free fatty acid in membranes, as found in those suffering from metabolic disorders, could directly impair glucose uptake.

  • 8. Yen, Hsin-Yung
    et al.
    Abramsson, Mia L.
    Agasid, Mark T.
    Lama, Dilraj
    Gault, Joseph
    Liko, Idlir
    Kaldmäe, Margit
    Saluri, Mihkel
    Qureshi, Abdul Aziz
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik. University of Oxford, UK.
    Suades, Albert
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Drew, David
    Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
    Degiacomi, Matteo T.
    Marklund, Erik G.
    Allison, Timothy M.
    Robinson, Carol V.
    Landreh, Michael
    Electrospray ionization of native membrane proteins proceeds via a charge equilibration step2022Ingår i: RSC Advances, E-ISSN 2046-2069, Vol. 12, nr 16, s. 9671-9680Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    Electrospray ionization mass spectrometry is increasingly applied to study the structures and interactions of membrane protein complexes. However, the charging mechanism is complicated by the presence of detergent micelles during ionization. Here, we show that the final charge of membrane proteins can be predicted by their molecular weight when released from the non-charge reducing saccharide detergents. Our data indicate that PEG detergents lower the charge depending on the number of detergent molecules in the surrounding micelle, whereas fos-choline detergents may additionally participate in ion–ion reactions after desolvation. The supercharging reagent sulfolane, on the other hand, has no discernible effect on the charge of detergent-free membrane proteins. Taking our observations into the context of protein-detergent interactions in the gas phase, we propose a charge equilibration model for the generation of native-like membrane protein ions. During ionization of the protein-detergent complex, the ESI charges are distributed between detergent and protein according to proton affinity of the detergent, number of detergent molecules, and surface area of the protein. Charge equilibration influenced by detergents determines the final charge state of membrane proteins. This process likely contributes to maintaining a native-like fold after detergent release and can be harnessed to stabilize particularly labile membrane protein complexes in the gas phase.

1 - 8 av 8
RefereraExporteraLänk till träfflistan
Permanent länk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf